أغلب التفاعلات الكيميائية في الخلية الحية لا تحدث وحدها بسرعة كافية عند درجة حرارة الجسم، والذي يجعلها تحدث هو الإنزيمات. ووحدة النشاط الإنزيمي في برنامج العلوم الطبيعية للسنة الثالثة ثانوي تجيب عن أسئلة محددة: ما الإنزيم؟ لماذا يعمل على مادة بعينها دون غيرها؟ وكيف تؤثر الحرارة والحموضة في عمله؟ تلخص هذه الصفحة الوحدة: تعريف الإنزيم وخصائصه، ثم الموقع الفعال والتخصص، ثم آلية التفاعل الإنزيمي، ثم العوامل المؤثرة، وتنتهي بأخطاء شائعة وتمارين بأجوبة.
ما هو الإنزيم؟
الإنزيم وسيط حيوي ذو طبيعة بروتينية، يحفز تفاعلات كيميائية محددة، وله موقع فعال، وهو ذو تخصص مزدوج. ولنفهم كل كلمة في هذا التعريف:
- وسيط: لا يُستهلك ولا يتغير في نهاية التفاعل، فيعود كما كان ويمكنه أن يحفز تفاعلات عديدة. وهو يسرّع بلوغ حالة التوازن لكن لا يغير الحالة النهائية.
- حيوي: يُصنع داخل الخلايا الحية بينما توجد وسائط كيميائية غير حيوية.
- ذو طبيعة بروتينية: يتكون من تتابع من الأحماض الأمينية يحدده تتابع النيكليوتيدات في المورثة، فهو محدد وراثيًا: مورثة، ثم استنساخ، ثم ترجمة فسلسلة ببتيدية تلتف وتأخذ بنية فراغية خاصة هي بنية الإنزيم.
- يحفز التفاعلات: يسرعها لأنه يخفض طاقة التنشيط اللازمة لحدوثها، فلا يحتاج التفاعل إلى حرارة عالية ليبدأ.
الموقع الفعال والتخصص المزدوج
للإنزيم جزء صغير من بنيته الفراغية يسمى الموقع الفعال، وهو تجويف تتوضع فيه الأحماض الأمينية بطريقة تجعله مكملًا للركيزة، وهي المادة التي يؤثر فيها الإنزيم. ويتكون الموقع الفعال من منطقتين:
- موقع التثبيت: يثبّت الركيزة بتكامل بنيوي دقيق معها.
- الموقع الحفّاز: يحدث فيه التحول الكيميائي للركيزة.
ومن ثم فالإنزيم ذو تخصص مزدوج:
- تخصص تجاه الركيزة: لا يثبّت إلا ركيزة يكمل موقعه الفعال شكلها، فإنزيم اللاكتاز يؤثر في اللاكتوز ولا يؤثر في السكروز.
- تخصص تجاه التفاعل: يحفز نوعًا واحدًا من التفاعلات في الركيزة، كالتحلل المائي دون غيره.
وبنية الموقع الفعال تتحدد بالبنية الفراغية الكاملة للبروتين، فإذا تغيرت البنية الفراغية تغير الموقع الفعال وفقد الإنزيم نشاطه.
آلية التفاعل الإنزيمي
يمر التفاعل الإنزيمي بمراحل متتابعة، نلخصها بالمعادلة:
E + S → ES → E + P
حيث E الإنزيم و S الركيزة و ES المعقد إنزيم ركيزة و P الناتج. تتثبت الركيزة على الموقع الفعال فيتكون المعقد، ثم يتحول إلى ناتج أو أكثر، ثم يتحرر الناتج ويعود الإنزيم سليمًا جاهزًا لركيزة جديدة.
العوامل المؤثرة في النشاط الإنزيمي
نقيس نشاط الإنزيم بسرعة اختفاء الركيزة أو ظهور الناتج في وحدة الزمن. ويتأثر بما يلي:
- درجة الحرارة: يزداد النشاط مع ارتفاع الحرارة حتى بلوغ درجة مثلى (نحو 37 °C لأغلب إنزيمات الإنسان). وفوق هذه الدرجة تتغير البنية الفراغية للإنزيم فيفقد نشاطه، وهذا تمسخ لا رجعة فيه. وعند الحرارة المنخفضة جدًا، قرب 0 °C، يتباطأ النشاط أو يتوقف لكن البنية لا تتلف، فيعود النشاط عند الدفء. ويسمى ذلك تثبيطًا لا تمسخًا.
- درجة الحموضة pH: لكل إنزيم pH أمثل. فإنزيم الأميلاز اللعابي نشاطه الأمثل قرب التعادل، والببسين نشاطه الأمثل في وسط حامضي شديد (pH قرابة 2)، والتربسين في وسط قاعدي. وتغير pH بعيدًا عن القيمة المثلى يغير الشحنات على جذور الأحماض الأمينية فتتغير البنية والنشاط.
- تركيز الركيزة: عند تركيز ثابت للإنزيم تزداد السرعة بزيادة تركيز الركيزة، ثم تثبت عند سرعة قصوى لأن كل المواقع الفعالة تصير مشغولة، فلا تفيد زيادة الركيزة.
- تركيز الإنزيم: إذا كانت الركيزة وفيرة تتناسب السرعة مع تركيز الإنزيم.
أخطاء شائعة
- القول إن الإنزيم يُستهلك في التفاعل. الإنزيم وسيط يعود كما كان.
- القول إن الإنزيم «يعطي طاقة» للتفاعل. هو يخفض طاقة التنشيط فقط.
- الخلط بين التمسخ والتثبيط بالبرودة: الأول لا رجعة فيه ناتج عن حرارة مرتفعة، والثاني رجعي ناتج عن برودة شديدة.
- التفسير بقولك إن «الإنزيم مات»، والصواب أن بنيته الفراغية تغيرت فتغير موقعه الفعال.
- تفسير ثبات السرعة عند تركيز مرتفع للركيزة بنفاد الركيزة. الصواب أن المواقع الفعالة للإنزيم كلها اشتغلت.
- نسيان أن التخصص بنيوي: شكل الموقع الفعال يكمل شكل الركيزة.
تمارين للتدرب
- عرّف الإنزيم في سطرين.
- نجري تجربة بإنزيم الأميلاز على النشا ونتابع زوال لون اليود الأزرق عند 0 °C و37 °C و80 °C. توقع النتائج وفسرها.
- لماذا يعمل الببسين في المعدة ولا يعمل الأميلاز فيها؟
- عند ثبات تركيز الإنزيم، تزداد سرعة التفاعل بزيادة تركيز الركيزة ثم تثبت. فسّر ذلك.
- ما الفرق بين غياب النشاط عند 0 °C وغيابه عند 80 °C؟
الحلول:
- الإنزيم وسيط حيوي ذو طبيعة بروتينية يسرّع تفاعلًا نوعيًا بخفض طاقة تنشيطه ولا يُستهلك، وله موقع فعال وتخصص مزدوج.
- عند 37 °C يزول لون اليود بسرعة لأن الأميلاز يحلل النشا، وعند 0 °C يزول ببطء لأن النشاط متباطئ، وعند 80 °C لا يزول لأن الإنزيم تمسخ وفقد موقعه الفعال.
- لأن الببسين أمثل نشاطًا في وسط شديد الحموضة كوسط المعدة، بينما يفقد الأميلاز بنيته ونشاطه في ذلك الوسط.
- في البداية تُشغل كل ركيزة جديدة مواقع فعالة شاغرة فتزيد السرعة، ثم تُشغل كل المواقع الفعالة فلا تفيد زيادة الركيزة وتثبت السرعة عند قيمة قصوى.
- غياب النشاط عند 0 °C مؤقت ورجعي لأن البنية سليمة، أما عند 80 °C فتمسخ لا رجعة فيه لأن البنية الفراغية تتلف.
الشرح المصوّر وملفات التمارين
لمن يفضل المتابعة بالصوت والصورة، يلخص الأستاذ باشا في فيديو «ملخص خصائص الأنزيمات» الوحدة في نحو عشرين دقيقة، منطلقًا من تعريف الإنزيم بأنه وسيط حيوي ذو طبيعة بروتينية محدد وراثيًا ويحفز التفاعلات.
وللتمرن على مواضيع حقيقية، اطلع على هذه الملفات في الموقع: